Molekulare Struktur des Kollagens

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Molekulare Struktur des Kollagens

• Von Dr. Ananya Mandal, MDRevaluiert von April Cashin-Garbutt, MA (Redakteurin)

  Das Kollagenmolekül, auch „Tropokollagen“ genannt, ist Teil größerer Kollagenaggregate wie Fibrillen. Das gesamte Molekül ist etwa 300 nm lang und hat einen Durchmesser von 1,5 nm.

  Dreifach-Helix-Struktur des Kollagens

  Einfach gibt es drei Polypeptidstränge. Diese werden Alphaketten genannt und jeder von ihnen hat die Konformation einer linkshändigen Helix. Eine Alpha-Helix ist eine andere Struktur mit rechtshändiger Konformation.

  Weiterhin sind die drei linkshändigen Helices zu einer rechtshändigen Spirale verdreht und bilden eine Dreifachhelix oder „Superhelix“. Die endgültige kooperative quaternäre Struktur wird durch zahlreiche Wasserstoffbrückenbindungen stabilisiert.

  Mikrofibrille

  Im Kollagen des Typs I und möglicherweise in allen fibrillären Kollagenen, wenn auch nicht in allen Kollagenen, bildet jede der dreifachen Helices eine rechtshändige Super-Super-Spirale, die als Kollagen-Mikrofibrille bezeichnet wird.

  Danach ist jede Mikrofibrille mit ihren benachbarten Mikrofibrillen verzahnt oder verschränkt. Dadurch wird die Struktur der einzelnen Moleküle verstärkt.

  Anordnung der Aminosäuren im Kollagen

  Kollagen enthält bestimmte Aminosäuren – Glycin, Prolin, Hydroxyprolin und Arginin. Diese Aminosäuren haben eine regelmäßige Anordnung in jeder der drei Ketten dieser Kollagenuntereinheiten. Die Abfolge folgt häufig dem Muster Gly-Pro-X oder Gly-X-Hyp, wobei X einer der verschiedenen anderen Aminosäurereste sein kann. Prolin oder Hydroxyprolin machen etwa 1/6 der gesamten Sequenz aus.

  Glycin macht 1/3 der Sequenz aus, was bedeutet, dass etwa die Hälfte der Kollagensequenz nicht aus Glycin, Prolin oder Hydroxyprolin besteht. Die regelmäßige Wiederholung und der hohe Glycingehalt findet sich nur in wenigen anderen Faserproteinen, wie z.B. Seidenfibroin.

  In Seide besteht 75-80% aus -Gly-Ala-Gly-Ala- mit 10% Serin, und Elastin ist reich an Glycin, Prolin und Alanin (Ala), dessen Seitengruppe eine kleine, inerte Methylgruppe ist. Hohe Glycingehalte sind in kugelförmigen Proteinen nicht zu finden, außer in sehr kurzen Abschnitten ihrer Sequenz. Da Glycin die kleinste Aminosäure ohne Seitenkette ist, spielt es eine einzigartige Rolle in faserigen Strukturproteinen.

  Kollagene enthalten im Gegensatz zu Enzymen und Transportproteinen keine chemisch reaktiven Seitengruppen. Kollagen bestimmt den Zellphänotyp, die Zelladhäsion, die Geweberegulierung und die Infrastruktur, und seine nicht-prolinreichen Regionen spielen eine Rolle bei der Zell- oder Matrixassoziation und -regulierung.

  Linksdrehende Helices werden aufgrund des hohen Gehalts an Prolin- und Hydroxyprolin-Ringen mit ihren geometrisch eingeschränkten Carboxyl- und (sekundären) Aminogruppen zusammen mit einer großen Menge an Glycin gebildet. Die linkshändigen Helices werden ohne intrakettige Wasserstoffbrückenbindungen gebildet.

  Vernetzungen im Kollagen

  Die Zugfestigkeit von Kollagen hängt von der Bildung kovalenter intermolekularer Vernetzungen zwischen den einzelnen Proteinuntereinheiten ab. Die fibrillenhaltigen Kollagene höherer Wirbeltiere (Typ I, II, III, V und XI) werden durch einen Mechanismus vernetzt, der auf der Reaktion von Aldehyden beruht, die enzymatisch aus Lysin- (oder Hydroxylysin-) Seitenketten durch Lysyloxidase erzeugt werden.

  Bestimmte andere Kollagentypen (z.B., Kollagen Typ IX des Knorpels) werden ebenfalls durch den Lysyloxidase-Mechanismus vernetzt.

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  Geschrieben von

  Dr. Ananya Mandal

  Dr. Ananya Mandal ist Ärztin von Beruf, Dozentin aus Berufung und medizinische Autorin aus Leidenschaft. Nach ihrem Bachelor-Abschluss (MBBS) spezialisierte sie sich auf Klinische Pharmakologie. Für sie bedeutet Gesundheitskommunikation nicht nur das Verfassen komplizierter Berichte für Fachleute, sondern auch das Vermitteln von medizinischem Wissen an die breite Öffentlichkeit.

  Letztes Update Apr 19, 2019

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    Mandal, Ananya. (2019, April 19). Collagen Molecular Structure. News-Medical. Abgerufen am 25. März 2021 von https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

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    Mandal, Ananya. „Collagen Molecular Structure“. News-Medical. 25 March 2021. <https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx>.

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    Mandal, Ananya. „Collagen Molecular Structure“. News-Medical. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx. (Zugriff am 25. März 2021).

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    Mandal, Ananya. 2019. Collagen Molecular Structure. News-Medical, abgerufen am 25. März 2021, https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.