Struttura Molecolare del Collagene

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Struttura Molecolare del Collagene

• Della dottoressa Ananya Mandal, MDReviewed by April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

  La molecola di collagene, conosciuta anche come “tropocollagene”, è parte di aggregati di collagene più grandi come le fibrille. L’intera molecola è lunga circa 300 nm e ha un diametro di 1,5 nm.

  Struttura a tripla elica del collagene

  Individualmente ci sono tre filamenti polipeptidici. Questi sono chiamati catene alfa e ognuno di essi ha una conformazione di un’elica sinistra. Un’elica alfa è una struttura diversa con una conformazione destrorsa.

  Inoltre le tre eliche sinistrorse si attorcigliano insieme in una spirale destrorsa, formando una tripla elica o “superelica”. La struttura quaternaria cooperativa finale è stabilizzata da numerosi legami idrogeno.

  Microfibrilla

  Nel collagene di tipo I, e possibilmente in tutti i collageni fibrillari se non in tutti i collageni, ciascuna delle triple eliche forma una super-super-elica destrorsa che viene chiamata microfibrilla del collagene.

  In seguito, ciascuna delle microfibrille è interdigitata o intercalata con le microfibrille vicine. Questo rafforza la struttura delle singole molecole.

  Arrangiamento degli aminoacidi nel collagene

  Il collagene contiene aminoacidi specifici – glicina, prolina, idrossiprolina e arginina. Questi amminoacidi hanno una disposizione regolare in ciascuna delle tre catene di queste subunità del collagene. La sequenza segue spesso lo schema Gly-Pro-X o Gly-X-Hyp, dove X può essere uno qualsiasi dei vari altri residui di aminoacidi. La prolina o l’idrossiprolina costituiscono circa 1/6 della sequenza totale.

  La glicina rappresenta 1/3 della sequenza, il che significa che circa la metà della sequenza del collagene non è glicina, prolina o idrossiprolina. Inoltre, la ripetizione regolare e l’alto contenuto di glicina si trova solo in poche altre proteine fibrose, come la fibroina della seta.

  Nella seta il 75-80% è -Gly-Ala-Gly-Ala- con il 10% di serina, e l’elastina è ricca di glicina, prolina e alanina (Ala), il cui gruppo laterale è un piccolo gruppo metile inerte. Alti contenuti di glicina non si trovano nelle proteine globulari se non in sezioni molto brevi della loro sequenza. Poiché la glicina è il più piccolo aminoacido senza catena laterale, gioca un ruolo unico nelle proteine strutturali fibrose.

  I collageni non contengono gruppi laterali chimicamente reattivi a differenza degli enzimi e delle proteine di trasporto. Il collagene determina il fenotipo cellulare, l’adesione cellulare, la regolazione dei tessuti e le infrastrutture e le sue regioni ricche di non-prolina hanno ruoli di associazione/regolazione delle cellule o della matrice.

  Le eliche sinistre si formano a causa dell’alto contenuto di anelli di prolina e idrossiprolina, con i loro gruppi carbossilici e amminici (secondari) geometricamente vincolati insieme all’abbondanza di glicina. Le eliche sinistre si formano senza alcun legame idrogeno intra-catena.

  Legami incrociati nel collagene

  La resistenza alla trazione del collagene dipende dalla formazione di legami incrociati covalenti intermolecolari tra le singole subunità proteiche. I collageni contenenti fibrille nei vertebrati superiori (tipi I, II, III, V e XI) sono reticolati attraverso un meccanismo basato sulle reazioni delle aldeidi generate enzimaticamente dalle catene laterali della lisina (o idrossilisina) dalla lisil ossidasi.

  Altri tipi di collagene (ad es, collagene di tipo IX della cartilagine) sono anche reticolati dal meccanismo della lisil ossidasi.

  Altre letture

  • Tutti i contenuti del collagene
  • Collagene – Cos’è il collagene?
  • Struttura fibrillare del collagene
  • Sintesi del collagene
  • Usi medici del collagene
  

  Scritto da

  Dr. Ananya Mandal

  Dr. Ananya Mandal è un medico di professione, docente per vocazione e scrittore medico per passione. Si è specializzata in farmacologia clinica dopo la sua laurea (MBBS). Per lei, la comunicazione sanitaria non è solo scrivere recensioni complicate per i professionisti, ma rendere la conoscenza medica comprensibile e disponibile anche per il pubblico in generale.

  Ultimo aggiornamento 19 aprile 2019

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    Mandal, Ananya. (2019, April 19). Struttura molecolare del collagene. Notizie-Medico. Retrieved on March 25, 2021 from https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

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    Mandal, Ananya. 2019. Struttura molecolare del collagene. News-Medical, visto il 25 marzo 2021, https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.