Spierfysiologie – Myofilament Structuur
Myofilament Structuur
Myofilament is de term voor de ketens van (voornamelijk) actine en myosine die een spiervezel inpakken. Dit zijn de kracht genererende structuren.
Component Moleculen
Hoewel er nog hiaten zijn in wat we weten over de structuur en de functionele betekenis van het myofilament rooster, zijn enkele van de belangrijkste eiwitten:
Myosine
Deze peptide is verantwoordelijk voor de kracht generatie. Het bestaat uit een bolvormig hoofd met zowel ATP- als actinebindingsplaatsen, en een lange staart die betrokken is bij de polymerisatie tot myosinefilamenten.
 |
Figuur 1: Driedimensionale kristalstructuur van het S-1 gedeelte van de myosine zware keten molecule. (A) Hoge-resolutie lintdiagram van kip S-1 myosine bepaald met behulp van röntgenkristallografie. De belangrijkste kenmerken van het molecuul, de bindingsplaatsen voor ATP en actine, de kloof daartussen en het a-helische gebied waaraan de myosine lichte ketens zich binden, zijn aangegeven. (Lintdiagram vriendelijk ter beschikking gesteld door Dr. Ivan Rayment, Universiteit van Wisconsin). (B) Schematische tekening van het myosine S-1 gedeelte gebaseerd op het lintdiagram in (A) en gebruikt om de cross-bridge cyclus te illustreren. |
Actine
De andere belangrijke component in de krachtproductie. Actine, wanneer gepolymeriseerd tot filamenten, vormt de “ladder” waarlangs de myosine filamenten “klimmen” om beweging te genereren.
Troponine
Blijkbaar de belangrijkste regulator van de krachtproductie. De drie subeenheden ervan liggen in de groef van elke actinedraad en blokkeren de myosinebindingsplaats, in afwezigheid van ionisch calcium.
Titine
Een enorm (2500 kD) peptide dat betrokken lijkt te zijn bij het handhaven van het netjes geordende strepenpatroon. Het is nauw verbonden met het myosinemolecuul en lijkt het myosinenetwerk aan het actinenetwerk te verankeren.
Nebulin
Een ander actine-geassocieerd molecuul, nebuline, lijkt te fungeren als een moleculaire liniaal die de lengte van actinefilamenten regelt.
 |
In elkaar grijpende netstructuur Op een lengtedoorsnede (met een elektronenmicroscoop) gezien, vertoont een myofilament verschillende distictieve banden, die elk een speciale letter hebben gekregen. De lichtste (minst elektronendichte) band staat bekend als de I-band en bestaat voornamelijk uit actine. De brede, donkere band, bekend als de A-band, bestaat voornamelijk uit myosine. In het midden van de I-band loopt een elektronendichte lijn, de Z-lijn. In het midden van de A-band bevindt zich een andere dichte lijn, die bekend staat als de M-lijn. |
In dwarsdoorsnede, onder zeer sterke vergroting, kunnen zowel de A- als de I-band worden gezien als een zeshoekig netwerk. Deze netwerken zijn blijkbaar geordend en gefixeerd op de M- en Z-lijnen. In het gebied waar de A- en de I-band elkaar overlappen (ook wel de H-band genoemd) grijpen de twee zeshoekige netwerken in elkaar zodat elke myosinefilament omgeven is door zes actinedraden.
Deze netwerken blijken op twee manieren aan (en door) het celmembraan verankerd te zijn. Aan de uiteinden van de fibrillen verankeren speciale structuren de eindactinefilamenten aan het membraan. Er blijken ook verbindingen te zijn tussen de Z- en M-lijnen en het celmembraan.