40.2B: I globuli rossi

I globuli rossi

I globuli rossi, o eritrociti (erythro- = “rosso”; -cyte = “cellula”), cellule specializzate che circolano nel corpo fornendo ossigeno ad altre cellule, sono formati da cellule staminali nel midollo osseo. Nei mammiferi, i globuli rossi sono piccole cellule biconcave che, a maturità, non contengono un nucleo o mitocondri; sono grandi solo 7-8 µm. Negli uccelli e nei rettili non aviari, i globuli rossi contengono un nucleo.

La colorazione rossa del sangue deriva dalla proteina contenente ferro, l’emoglobina (vedi in ) Il compito principale di questa proteina è quello di trasportare ossigeno, ma trasporta anche anidride carbonica. L’emoglobina è impacchettata nei globuli rossi ad un tasso di circa 250 milioni di molecole di emoglobina per cellula. Ogni molecola di emoglobina lega quattro molecole di ossigeno così che ogni globulo rosso trasporta un miliardo di molecole di ossigeno. Ci sono circa 25 trilioni di globuli rossi nei cinque litri di sangue del corpo umano, che potrebbero trasportare fino a 25 sestilioni (25 × 1021) di molecole di ossigeno in qualsiasi momento. Nei mammiferi, la mancanza di organelli negli eritrociti lascia più spazio alle molecole di emoglobina. La mancanza di mitocondri impedisce anche l’uso dell’ossigeno per la respirazione metabolica. Solo i mammiferi hanno globuli rossi anucleati; tuttavia, alcuni mammiferi (i cammelli, per esempio) hanno globuli rossi nucleati. Il vantaggio dei globuli rossi nucleati è che queste cellule possono subire la mitosi. I globuli rossi anucleati metabolizzano anaerobicamente (senza ossigeno), facendo uso di una via metabolica primitiva per produrre ATP e aumentare l’efficienza del trasporto di ossigeno.

Figura \(\PageIndex{1}): Diverse proteine che trasportano ossigeno: (a) Nella maggior parte dei vertebrati, l’emoglobina trasporta ossigeno al corpo e rimuove parte dell’anidride carbonica. L’emoglobina è composta da quattro subunità proteiche, due catene alfa e due catene beta, e un gruppo eme che ha il ferro associato ad esso. Il ferro si associa reversibilmente all’ossigeno; così facendo, viene ossidato da Fe2+ a Fe3+. (b) Nella maggior parte dei molluschi e in alcuni artropodi, l’emocianina fornisce ossigeno. A differenza dell’emoglobina, l’emocianina non è trasportata nelle cellule del sangue, ma galleggia libera nell’emolinfa. Il rame, invece del ferro, lega l’ossigeno, dando all’emolinfa un colore blu-verde. (c) Negli anellidi, come il lombrico e alcuni altri invertebrati, l’emitrina trasporta l’ossigeno. Come l’emoglobina, l’emeritrina è trasportata nelle cellule del sangue e ha il ferro associato ad essa, ma nonostante il suo nome, l’emeritrina non contiene eme.

Non tutti gli organismi usano l’emoglobina come metodo di trasporto dell’ossigeno. Gli invertebrati che utilizzano l’emolinfa piuttosto che il sangue usano diversi pigmenti contenenti rame o ferro per legarsi all’ossigeno. L’emocianina, una proteina blu-verde contenente rame, si trova nei molluschi, nei crostacei e in alcuni artropodi (b). La clorocruorina, un pigmento di colore verde, contenente ferro, si trova in quattro famiglie di vermi policheti. L’emeritrina, una proteina rossa contenente ferro, si trova in alcuni vermi policheti e anellidi ( c). Nonostante il nome, l’emeritrina non contiene un gruppo eme; la sua capacità di trasportare ossigeno è scarsa rispetto all’emoglobina.

Le piccole dimensioni e la grande superficie dei globuli rossi permettono una rapida diffusione di ossigeno e anidride carbonica attraverso la membrana plasmatica. Nei polmoni, l’anidride carbonica viene rilasciata mentre l’ossigeno viene assunto dal sangue. Nei tessuti, l’ossigeno viene rilasciato dal sangue mentre l’anidride carbonica viene legata per essere trasportata di nuovo ai polmoni. Alcuni studi hanno scoperto che l’emoglobina lega anche il protossido di azoto (NO). Il protossido d’azoto è un vasodilatatore: un agente che provoca la dilatazione dei vasi sanguigni, riducendo così la pressione sanguigna. Rilassa i vasi sanguigni e i capillari, il che può aiutare lo scambio di gas e il passaggio dei globuli rossi attraverso i vasi stretti. La nitroglicerina, un farmaco cardiaco per l’angina e gli attacchi di cuore, viene convertita in NO per aiutare a rilassare i vasi sanguigni, aumentando il flusso di ossigeno in tutto il corpo.

Una caratteristica dei globuli rossi è il loro rivestimento di glicolipidi e glicoproteine; questi sono lipidi e proteine che hanno molecole di carboidrati attaccati. Negli esseri umani, le glicoproteine e i glicolipidi di superficie sui globuli rossi variano tra gli individui, producendo i diversi tipi di sangue, come A, B e O. I globuli rossi hanno una vita media di 120 giorni, momento in cui vengono scomposti e riciclati nel fegato e nella milza dai macrofagi fagocitanti, un tipo di globuli bianchi.

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