筋生理学-筋繊維の構造
筋繊維の構造
筋繊維とは、筋繊維を梱包する（主に）アクチンとミオシンの鎖を指す言葉である。
構成分子
筋繊維格子の構造と機能的意義についてわかっていることにはまだギャップがあるが、重要なタンパク質をいくつか挙げることができる：
ミオシン
このペプチドは力の発生に関与している。 ATPとアクチンの結合部位を持つ球状の頭部と、ミオシンフィラメントへの重合に関与する長い尾部からなる。
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図1：ミオシン重鎖分子S-1の三次元結晶構造． (A）X線結晶構造解析により決定されたニワトリS-1ミオシンの高分解能リボン図。 分子の主要な特徴であるATPとアクチンの結合部位、それらの間の裂け目、およびミオシン軽鎖が結合するa-helical領域がラベルされている。 (リボンの図はウィスコンシン大学のIvan Rayment博士の好意により提供された）。 (B）（A）に示したリボン図に基づくミオシンS-1部分の模式図であり、クロスブリッジ・サイクルを説明するために使用した。 アクチンは重合してフィラメントになると、ミオシンフィラメントが運動を起こすために「登る」「はしご」を形成する。
Troponin 明らかに力生成の主要な調節因子である。 タイチン 巨大な（2500kD）ペプチドで、整然とした筋模様の維持に関与しているように見える。 ネブリン もう一つのアクチン関連分子で、ネブリンはアクチンフィラメントの長さを調節する分子定規として働くようである。
 断面を非常に高倍率で見ると、AバンドもIバンドも六角形のネットワークになっていることが見えます。 これらのネットワークはM線とZ線に規則正しく固定されているようである。 AバンドとIバンドが重なる領域（Hバンドと呼ばれることもある）では、2つの六角形のネットワークがかみ合い、各ミオシンフィラメントが6本のアクチンフィラメントに囲まれる。 これらのネットワークは2通りの方法で細胞膜に（そしてそれを通して）固定されているようだ。 フィブリルの末端では、特別な構造が末端のアクチンフィラメントを膜に固定している。 また、Z線とM線と細胞膜の間にも接続があるようである 。 |
