Estructura molecular del colágeno

admin 0 Comments Articles

Estructura molecular del colágeno

• Por la Dra. Ananya Mandal, MDRevista por April Cashin-Garbutt, MA (Editora)

  La molécula de colágeno, también conocida como «tropocolágeno», forma parte de agregados de colágeno más grandes, como las fibrillas. La molécula completa mide aproximadamente 300 nm de largo y 1,5 nm de diámetro.

  Estructura de triple hélice del colágeno

  Individualmente hay tres cadenas polipeptídicas. Se denominan cadenas alfa y cada una de ellas tiene una conformación de hélice zurda. Una hélice alfa es una estructura diferente con una conformación diestra.

  Además, las tres hélices zurdas se retuercen juntas en una bobina enrollada diestra, formando una triple hélice o «súper hélice». La estructura cuaternaria cooperativa final se estabiliza mediante numerosos enlaces de hidrógeno.

  Microfibrilla

  En el colágeno de tipo I, y posiblemente en todos los colágenos fibrilares si no en todos, cada una de las triples hélices forma una superespiral diestra que se denomina microfibrilla de colágeno.

  Después, cada una de las microfibrillas se interdigita o intercala con sus microfibrillas vecinas. Esto refuerza la estructura de las moléculas individuales.

  Disposición de los aminoácidos en el colágeno

  El colágeno contiene aminoácidos específicos – Glicina, Prolina, Hidroxiprolina y Arginina. Estos aminoácidos tienen una disposición regular en cada una de las tres cadenas de estas subunidades de colágeno. La secuencia suele seguir el patrón Gly-Pro-X o Gly-X-Hyp, donde X puede ser cualquiera de otros residuos de aminoácidos. La prolina o la hidroxiprolina constituyen aproximadamente 1/6 de la secuencia total.

  La glicina representa 1/3 de la secuencia, lo que significa que aproximadamente la mitad de la secuencia del colágeno no es glicina, prolina o hidroxiprolina. Además, la repetición regular y el alto contenido de glicina sólo se encuentra en otras pocas proteínas fibrosas, como la fibroína de seda.

  En la seda el 75-80% es -Gly-Ala-Gly-Ala- con un 10% de serina, y la elastina es rica en glicina, prolina y alanina (Ala), cuyo grupo lateral es un pequeño grupo metilo inerte. En las proteínas globulares no se encuentran contenidos elevados de glicina, salvo en tramos muy cortos de su secuencia. Dado que la glicina es el aminoácido más pequeño sin cadena lateral, desempeña un papel único en las proteínas estructurales fibrosas.

  Los colágenos no contienen grupos laterales químicamente reactivos, a diferencia de lo que ocurre con las enzimas y las proteínas de transporte. El colágeno determina el fenotipo celular, la adhesión celular, la regulación tisular y la infraestructura, y sus regiones no ricas en prolina tienen funciones de asociación/regulación celular o de la matriz.

  Las hélices de mano izquierda se forman debido al alto contenido de anillos de prolina e hidroxiprolina, con sus grupos carboxilo y amino (secundarios) geométricamente restringidos junto con la abundancia de glicina. Las hélices izquierdas se forman sin ningún enlace de hidrógeno intracadena.

  Enlaces cruzados en el colágeno

  La resistencia a la tracción del colágeno depende de la formación de enlaces cruzados intermoleculares covalentes entre las subunidades proteicas individuales. Los colágenos que contienen fibrillas en los vertebrados superiores (tipos I, II, III, V y XI) se entrecruzan a través de un mecanismo basado en las reacciones de los aldehídos generados enzimáticamente a partir de las cadenas laterales de lisina (o hidroxilisina) por la lisil oxidasa.

  Ciertos otros tipos de colágeno (por ejemplo, el colágeno tipo IX del cartílago) también se reticulan por el mecanismo de la lisil oxidasa.

  Más información

  • Todo el contenido del colágeno
  • Colágeno – ¿Qué es el colágeno?
  • Estructura fibrilar del colágeno
  • Síntesis del colágeno
  • Usos médicos del colágeno
  

  Escrito por

  Dr. Ananya Mandal

  La Dra. Ananya Mandal es médico de profesión, profesora por vocación y escritora médica por pasión. Se especializó en Farmacología Clínica tras su licenciatura (MBBS). Para ella, la comunicación sanitaria no consiste sólo en escribir complicadas reseñas para los profesionales, sino en hacer que los conocimientos médicos sean comprensibles y estén disponibles también para el público en general.

  Última actualización: 19 de abril de 2019

  Citaciones

  Por favor, utiliza uno de los siguientes formatos para citar este artículo en tu ensayo, trabajo o informe:

  • APA

    Mandal, Ananya. (2019, 19 de abril). Estructura molecular del colágeno. News-Medical. Recuperado el 25 de marzo de 2021 de https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

  • MLA

    Mandal, Ananya. «Estructura molecular del colágeno». News-Medical. 25 de marzo de 2021. <https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx>.

  • Chicago

    Mandal, Ananya. «Estructura molecular del colágeno». News-Medical. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx. (consultado el 25 de marzo de 2021).

  • Harvard

    Mandal, Ananya. 2019. Estructura molecular del colágeno. News-Medical, visto el 25 de marzo de 2021, https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.