Kollageenin molekyylirakenne

admin 0 Comments Articles

Kollageenin molekyylirakenne

• Tohtori Ananya Mandal, MDR Arvostellut April Cashin-Garbutt, MA (päätoimittaja)

  Kollageenimolekyyli, joka tunnetaan myös nimellä ”tropokollageeni”, on osa isompia kollageenin aggregaatteja, kuten fibrillejä. Koko molekyyli on noin 300 nm pitkä ja halkaisijaltaan 1,5 nm.

  Kollageenin kolmoiskierteinen rakenne

  Yksittäin on kolme polypeptidisäiettä. Näitä kutsutaan alfaketjuiksi, ja kullakin niistä on vasemmanpuoleisen kierteen konformaatio. Alfa-kierre on erilainen rakenne, jolla on oikeakätinen konformaatio.

  Jatkossa kolme vasemmanpuoleista kierrettä on kierretty yhteen oikeakätiseksi kierteeksi, jolloin muodostuu kolmoiskierre eli ”superkierre”. Lopullinen yhteistoiminnallinen kvaternäärirakenne stabiloituu lukuisilla vetysidoksilla.

  Mikrofibrilli

  Tyypin I kollageenissa ja mahdollisesti kaikissa, joskaan ei kaikissa, fibrilloituvissa kollageeneissa kukin kolmoiskierteistä muodostaa oikeakätisen supersuperkierukan, jota kutsutaan kollageenin mikrofibrilliksi.

  Sen jälkeen kukin mikrofibrilli on interdigitoitunut tai interkaloitunut viereisten mikrofibrillien kanssa. Tämä vahvistaa yksittäisten molekyylien rakennetta.

  Aminohappojen järjestäytyminen kollageenissa

  Kollageeni sisältää tiettyjä aminohappoja – glysiiniä, proliinia, hydroksiproliinia ja arginiinia. Nämä aminohapot ovat säännöllisessä järjestyksessä jokaisessa kollageenin alayksiköiden kolmessa ketjussa. Järjestys noudattaa usein mallia Gly-Pro-X tai Gly-X-Hyp, jossa X voi olla jokin muu aminohappojäännös. Proliini tai hydroksiproliini muodostavat noin 1/6 koko sekvenssistä.

  Glysiinin osuus sekvenssistä on 1/3, mikä tarkoittaa, että noin puolet kollageenin sekvenssistä ei ole glysiiniä, proliiniä tai hydroksiproliinia. Lisäksi säännöllistä toistoa ja suurta glysiinipitoisuutta on vain muutamassa muussa kuituproteiinissa, kuten silkkifibroiinissa.

  Silkissä 75-80 % on -Gly-Ala-Gly-Ala- ja 10 % seriiniä.

  Elastiinissa on runsaasti glysiiniä, proliinia ja alaniinia (Ala), jonka sivuryhmä on pieni, inertti metyyliryhmä. Suuria glysiinipitoisuuksia ei esiinny pallomaisissa proteiineissa kuin hyvin lyhyissä jaksoissa niiden sekvenssissä. Koska glysiini on pienin aminohappo, jolla ei ole sivuketjua, sillä on ainutlaatuinen rooli kuitumaisissa rakenneproteiineissa.

  Kollageeneissa ei ole kemiallisesti reaktiivisia sivuryhmiä toisin kuin entsyymeissä ja kuljetusproteiineissa. Kollageeni määrittää solujen fenotyyppiä, solujen adheesiota, kudoksen säätelyä ja infrastruktuuria, ja sen ei-proliinirikkailla alueilla on solujen tai matriisin assosiaatio-/säätelytehtäviä.

  Vasemmankätiset kierteet muodostuvat proliini- ja hydroksiproliinirenkaiden suuren pitoisuuden ja niiden geometrisesti rajoitettujen karboksyyli- ja (sekundaaristen) aminoryhmien sekä glysiinin runsaan määrän vuoksi. Vasemmanpuoleiset kierteet muodostuvat ilman ketjunsisäisiä vetysidoksia.

  Kollageenin ristisidokset

  Kollageenin vetolujuus riippuu kovalenttisten molekyylien välisten ristisidosten muodostumisesta yksittäisten proteiinialayksiköiden välillä. Korkeampien selkärankaisten fibrillejä sisältävät kollageenit (tyypit I, II, III, V ja XI) ristisilloittuvat mekanismilla, joka perustuu aldehydien reaktioihin, joita lysiinioksidaasi tuottaa entsymaattisesti lysiini- (tai hydroksylysiini-) sivuketjuista.

  Tietyissä muissa kollageenityypeissä (esim, ruston kollageenityyppi IX) ristisilloittuvat myös lysyylioksidaasimekanismilla.

  Lisälukemista

  • Kaikki kollageenisisällöt
  • Kollageeni – Mitä kollageeni on?
  • Kollageenin fibrillarakenne
  • Kollageenin synteesi
  • Kollageenin lääketieteelliset käyttötarkoitukset
  

  Kirjoittanut

  Dr. Ananya Mandal

  Tohtori Ananya Mandal on ammatiltaan lääkäri, kutsumukseltaan luennoitsija ja intohimoltaan lääketieteellinen kirjoittaja. Hän on erikoistunut kliiniseen farmakologiaan kandidaatin tutkinnon (MBBS) jälkeen. Hänelle terveysviestintä ei ole vain monimutkaisten katsausten kirjoittamista ammattilaisille vaan lääketieteellisen tiedon tekemistä ymmärrettäväksi ja saatavaksi myös suurelle yleisölle.

  Viimeisin päivitetty 19.4.2019

  Sitaatit

  Käyttäkää jotakin seuraavista formaateista, kun haluatte siteerata tätä artikkelia esseessänne, paperissanne tai raportissanne:

  • APA

    Mandal, Ananya. (2019, huhtikuu 19). Kollageenin molekyylirakenne. News-Medical. Haettu 25. maaliskuuta 2021 osoitteesta https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

  • MLA

    Mandal, Ananya. ”Kollageenin molekyylirakenne”. News-Medical. 25. maaliskuuta 2021. <https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx>.

  • Chicago

    Mandal, Ananya. ”Kollageenin molekyylirakenne”. News-Medical. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx. (accessed March 25, 2021).

  • Harvard

    Mandal, Ananya. 2019. Kollageenin molekyylirakenne. News-Medical, katsottu 25. maaliskuuta 2021, https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

  .