Physiologie musculaire – Structure du myofilament
Structure du myofilament
Le myofilament est le terme désignant les chaînes d’actine et de myosine (principalement) qui emballent une fibre musculaire. Ce sont les structures génératrices de force.
Molécules constitutives
Bien qu’il y ait encore des lacunes dans ce que nous savons de la structure et de l’importance fonctionnelle du réseau du myofilament, certaines des protéines clés comprennent :
Myosine
Ce peptide est responsable de la génération de force. Il est composé d’une tête globulaire avec des sites de liaison à l’ATP et à l’actine, et d’une longue queue impliquée dans sa polymérisation en filaments de myosine.
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Figure 1 : Structure cristalline tridimensionnelle de la portion S-1 de la molécule de chaîne lourde de myosine. (A) Diagramme en ruban haute résolution de la myosine S-1 de poulet déterminé par cristallographie aux rayons X. Les caractéristiques clés de la molécule, les sites de liaison de l’ATP et de l’actine, la fente entre eux et la région a-hélicoïdale à laquelle les chaînes légères de la myosine se lient sont marquées. (Diagramme en ruban aimablement fourni par le Dr Ivan Rayment, Université du Wisconsin). (B) Dessin schématique de la portion de myosine S-1 basé sur le diagramme en ruban présenté en (A) et utilisé pour illustrer le cycle des ponts croisés. |
Actine
L’autre composant majeur de la production de force. L’actine, lorsqu’elle est polymérisée en filaments, forme l' »échelle » le long de laquelle les filaments de myosine « grimpent » pour générer le mouvement.
Troponine
Apparemment le principal régulateur de la production de force. Ses trois sous-unités se trouvent dans le sillon de chaque filament d’actine bloquant le site de liaison de la myosine, en l’absence de calcium ionique.
Titine
Un énorme peptide (2500 kD) qui semble être impliqué dans le maintien du motif de striation bien ordonné. Étroitement associé à la molécule de myosine, il semble ancrer le réseau de myosine au réseau d’actine.
Nébuline
Autre molcule associée à l’actine, la nébuline semble agir comme une règle moléculaire régulant la longueur des filaments d’actine.
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Structure à mailles imbriquées Vu en coupe longitudinale (au microscope électronique), un myofilament présente plusieurs bandes distictes, chacune ayant reçu une lettre particulière. La bande la plus claire (la moins dense en électrons) est appelée bande I et se compose principalement d’actine. La bande large et sombre, appelée bande A, est composée principalement de myosine. Au centre de la bande I se trouve une ligne dense en électrons, connue sous le nom de ligne Z. Au milieu de la bande A se trouve une autre ligne dense, connue sous le nom de ligne M. |
En coupe transversale, sous très fort grossissement, les deux bandes A et I peuvent être vues comme des réseaux hexagonaux. Ces réseaux sont apparemment ordonnés et fixés au niveau des lignes M et Z. Dans la région où les bandes A et I se chevauchent (parfois appelée bande H), les deux réseaux hexagonaux s’imbriquent de telle sorte que chaque filament de myosine est entouré de six filaments d’actine.
Ces réseaux semblent être ancrés à (et à travers) la membrane cellulaire de deux façons. Aux extrémités des fibrilles, des structures spéciales ancrent les filaments d’actine terminaux à la membrane. Il semble également exister des connexions entre les lignes Z et M et la membrane cellulaire.