Structure moléculaire du collagène

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Structure moléculaire du collagène

• Par le Dr Ananya Mandal, MDRévisé par April Cashin-Garbutt, MA (Rédacteur)

  La molécule de collagène, également connue sous le nom de « tropocollagène », fait partie d’agrégats de collagène plus grands tels que les fibrilles. La molécule entière mesure environ 300 nm de long et 1,5 nm de diamètre.

  Structure en triple hélice du collagène

  Individuellement, il y a trois brins polypeptidiques. Ceux-ci sont appelés chaînes alpha et chacun d’entre eux a une conformation d’une hélice gauchère. Une hélice alpha est une structure différente avec une conformation de droitier.

  En outre, les trois hélices gauches sont torsadées ensemble en une bobine enroulée de droitier, formant une triple hélice ou « super hélice ». La structure quaternaire coopérative finale stabilisée par de nombreuses liaisons hydrogène.

  Microfibrille

  Dans le collagène de type I, et peut-être tous les collagènes fibrillaires sinon tous les collagènes, chacune des triples hélices forme une super-super-hélice à droite que l’on appelle la microfibrille de collagène.

  Par la suite, chacune des microfibrilles est interdigitée ou intercalée avec ses microfibrilles voisines. Cela renforce la structure des molécules individuelles.

  Arrangement des acides aminés dans le collagène

  Le collagène contient des acides aminés spécifiques – Glycine, Proline, Hydroxyproline et Arginine. Ces acides aminés ont un arrangement régulier dans chacune des trois chaînes de ces sous-unités de collagène. La séquence suit souvent le schéma Gly-Pro-X ou Gly-X-Hyp, où X peut être l’un des divers autres résidus d’acides aminés. La proline ou l’hydroxyproline constituent environ 1/6 de la séquence totale.

  La glycine représente 1/3 de la séquence, ce qui signifie qu’environ la moitié de la séquence du collagène n’est pas constituée de glycine, de proline ou d’hydroxyproline. En outre, la répétition régulière et la teneur élevée en glycine ne se retrouvent que dans quelques autres protéines fibreuses, comme la fibroïne de la soie.

  Dans la soie, 75 à 80 % est -Gly-Ala-Gly-Ala- avec 10 % de sérine, et l’élastine est riche en glycine, proline et alanine (Ala), dont le groupe latéral est un petit groupe méthyle inerte. Des teneurs élevées en glycine ne se retrouvent pas dans les protéines globulaires, sauf dans de très courtes sections de leur séquence. Comme la glycine est le plus petit acide aminé sans chaîne latérale, elle joue un rôle unique dans les protéines structurelles fibreuses.

  Les collagènes ne contiennent pas de groupes latéraux chimiquement réactifs, contrairement aux enzymes et aux protéines de transport. Le collagène détermine le phénotype cellulaire, l’adhésion cellulaire, la régulation et l’infrastructure des tissus et ses régions riches en non-proline ont des rôles d’association/régulation cellulaire ou matricielle.

  Les hélices gauches sont formées en raison de la teneur élevée en anneaux de proline et d’hydroxyproline, avec leurs groupes carboxyle et amino (secondaires) géométriquement contraints, ainsi que de l’abondance de la glycine. Les hélices gauches sont formées sans aucune liaison hydrogène intra-chaîne.

  Les liaisons transversales dans le collagène

  La résistance à la traction du collagène dépend de la formation de liaisons transversales intermoléculaires covalentes entre les sous-unités protéiques individuelles. Les collagènes contenant des fibrilles chez les vertébrés supérieurs (types I, II, III, V et XI) sont réticulés par un mécanisme basé sur les réactions des aldéhydes générés enzymatiquement à partir des chaînes latérales de lysine (ou d’hydroxylysine) par la lysyl oxydase.

  Certains autres types de collagène (par ex, le collagène de type IX du cartilage) sont également réticulés par le mécanisme de la lysyl oxydase.

  Lectures complémentaires

  • Tout le contenu du collagène
  • Collagène – Qu’est-ce que le collagène ?
  • Structure fibrillaire du collagène
  • Synthèse du collagène
  • Utilisations médicales du collagène
  

  Écrit par

  Dr. Ananya Mandal

  Le Dr Ananya Mandal est médecin de profession, conférencière par vocation et écrivain médical par passion. Elle s’est spécialisée en pharmacologie clinique après son baccalauréat (MBBS). Pour elle, la communication en matière de santé ne consiste pas seulement à rédiger des revues compliquées pour les professionnels, mais aussi à rendre les connaissances médicales compréhensibles et disponibles pour le grand public.

  Dernière mise à jour le 19 avril 2019

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    Mandal, Ananya. (2019, 19 avril). La structure moléculaire du collagène. Actualités-médicales. Récupéré le 25 mars 2021 de https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

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    Mandal, Ananya. « Structure moléculaire du collagène ». News-Medical. 25 mars 2021. <https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx>.

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    Mandal, Ananya. « Structure moléculaire du collagène ». News-Medical. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx. (consulté le 25 mars 2021).

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    Mandal, Ananya. 2019. La structure moléculaire du collagène. News-Medical, consulté le 25 mars 2021, https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

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