Kollagén molekuláris szerkezete

  • A Dr. Ananya Mandal, MDReviewed by April Cashin-Garbutt, MA (Editor)

    A kollagénmolekula, más néven “tropokollagén”, nagyobb kollagénaggregátumok, például fibrillumok része. A teljes molekula körülbelül 300 nm hosszú és 1,5 nm átmérőjű.

    A kollagén hármas spirálszerkezete

    Egyenként három polipeptidszálból áll. Ezeket alfa-láncoknak nevezzük, és mindegyikük konformációja egy balkezes spirál. Az alfa-hélix egy másik, jobbkezes konformációjú szerkezet.

    A továbbiakban a három balkezes hélix egy jobbkezes tekercsbe csavarodik össze, hármas hélixet vagy “szuperhélixet” alkotva. A végső kooperatív kvaterner szerkezetet számos hidrogénkötés stabilizálja.

    Mikrofibrill

    Az I. típusú kollagénben, és valószínűleg minden fibrilláris kollagénben, ha nem is minden kollagénben, a hármas hélixek mindegyike jobbkezes szuper-szupertekercset alkot, amelyet kollagén mikrofibrillnek nevezünk.

    Ezután minden egyes mikrofibrill interdigitál vagy interkalálódik a szomszédos mikrofibrillákkal. Ez erősíti az egyes molekulák szerkezetét.

    Az aminosavak elrendeződése a kollagénben

    A kollagén meghatározott aminosavakat tartalmaz: glicin, prolin, hidroxiprolin és arginin. Ezek az aminosavak szabályos elrendeződést mutatnak e kollagén alegységek mindhárom láncában. A sorrend gyakran a Gly-Pro-X vagy Gly-X-Hyp sémát követi, ahol X lehet bármely más aminosav-maradék. A prolin vagy a hidroxiprolin a teljes szekvencia körülbelül 1/6-át teszi ki.

    A szekvencia 1/3-át a glicin teszi ki, ami azt jelenti, hogy a kollagén szekvenciájának körülbelül a fele nem glicin, prolin vagy hidroxiprolin. Ráadásul a szabályos ismétlődés és a magas glicintartalom csak néhány más rostos fehérjében, például a selyemfibroinban található meg.

    A selyem 75-80%-a -Gly-Ala-Gly-Ala-, 10% szerin, az elasztin pedig glicinben, prolinban és alaninban (Ala) gazdag, amelynek oldalcsoportja egy kis, inert metilcsoport. Magas glicintartalom nem található a globuláris fehérjékben, kivéve a szekvenciájuk nagyon rövid szakaszait. Mivel a glicin a legkisebb oldallánc nélküli aminosav, egyedülálló szerepet játszik a rostos szerkezetű fehérjékben.

    A kollagének nem tartalmaznak kémiailag reaktív oldalcsoportokat, ellentétben az enzimekkel és a transzportfehérjékkel. A kollagén meghatározza a sejtfenotípust, a sejtadhéziót, a szöveti szabályozást és az infrastruktúrát, és a nem prolinban gazdag régiói sejt- vagy mátrixasszociációs/szabályozó szerepet töltenek be.

    A balkezes hélixek a prolin- és hidroxiprolingyűrűk magas tartalma miatt alakulnak ki, a geometriai szempontból korlátozott karboxil- és (másodlagos) aminocsoportokkal, valamint a glicin bőségével együtt. A balkezes hélixek intrachain hidrogénkötés nélkül alakulnak ki.

    Keresztkötések a kollagénben

    A kollagén szakítószilárdsága az egyes fehérje alegységek közötti kovalens intermolekuláris keresztkötések kialakulásától függ. A magasabb rendű gerincesek fibrillákat tartalmazó kollagénjei (I., II., III., V. és XI. típus) a lizin (vagy hidroxilizin) oldalláncokból a liziloxidáz által enzimatikusan létrehozott aldehidek reakcióin alapuló mechanizmus révén térhálósodnak.

    Egyéb kollagéntípusok (pl., a porc IX-es típusú kollagénje) szintén a liziloxidáz mechanizmusa révén térhálósodnak.

    További olvasmányok

    • Minden kollagén tartalom
    • Kollagén – Mi a kollagén?
    • Kollagén fibrilláris szerkezete
    • Kollagén szintézis
    • Kollagén orvosi felhasználása

    Az író

    Dr. Ananya Mandal

    Dr. Ananya Mandal szakmája szerint orvos, hivatása szerint előadó, szenvedélye szerint pedig orvosi író. Az alapképzés (MBBS) után klinikai farmakológiára szakosodott. Számára az egészségügyi kommunikáció nem csak azt jelenti, hogy bonyolult ismertetőket ír a szakemberek számára, hanem azt is, hogy az orvosi ismereteket a nagyközönség számára is érthetővé és elérhetővé teszi.

    Végső frissítés 2019. ápr. 19.

    Hivatkozások

    Kérjük, használja a következő formátumok egyikét a cikk idézéséhez az esszéjében, tanulmányában vagy jelentésében:

    • APA

      Mandal, Ananya. (2019, április 19.). Kollagén molekuláris szerkezete. News-Medical. Retrieved on March 25, 2021 from https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

    • MLA

      Mandal, Ananya. “Kollagén molekuláris szerkezete”. News-Medical. Március 25. 2021. <https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx>.

    • Chicago

      Mandal, Ananya. “Kollagén molekuláris szerkezete”. News-Medical. https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx. (hozzáférés: 2021. március 25.).

    • Harvard

      Mandal, Ananya. 2019. Kollagén molekuláris szerkezete. News-Medical, megtekintve 2021. március 25., https://www.news-medical.net/health/Collagen-Molecular-Structure.aspx.

Vélemény, hozzászólás?

Az e-mail-címet nem tesszük közzé.